- Page 1
- Page 2 - Page 3 - Page 4 - Page 5 - Page 6 - Page 7 - Page 8 - Page 9 - Page 10 - Page 11 - Page 12 - Page 13 - Page 14 - Page 15 - Page 16 - Page 17 - Page 18 - Page 19 - Page 20 - Page 21 - Page 22 - Page 23 - Page 24 - Page 25 - Page 26 - Page 27 - Page 28 - Page 29 - Page 30 - Page 31 - Page 32 - Page 33 - Page 34 - Page 35 - Page 36 - Page 37 - Page 38 - Page 39 - Page 40 - Page 41 - Page 42 - Page 43 - Page 44 - Page 45 - Page 46 - Page 47 - Page 48 - Page 49 - Page 50 - Page 51 - Page 52 - Page 53 - Page 54 - Page 55 - Page 56 - Page 57 - Page 58 - Page 59 - Page 60 - Page 61 - Page 62 - Page 63 - Page 64 - Page 65 - Page 66 - Page 67 - Page 68 - Page 69 - Page 70 - Page 71 - Page 72 - Page 73 - Page 74 - Page 75 - Page 76 - Page 77 - Page 78 - Page 79 - Page 80 - Page 81 - Page 82 - Page 83 - Page 84 - Page 85 - Page 86 - Page 87 - Page 88 - Flash version © UniFlip.com |
![]()
16
Hücresel Adaptasyonlar, Hücre Zedelenmesi ve Hücre Ölümü
adaptör proteinler için ba¤lanma yerleri oluflturmas›na yol açar. Bu ön-kaspazlar›n düflük düzeydeki enzimatik aktivasyonu en sonunda toplanan gruptan bir proteinin bölünmesine ve aktivasyonuna daha sonra h›zl› bir kaspaz aktivasyon dizgesinin bafllamas›na yol açar. ‹ntrinsik (Mitokondrial) Yolak Mitokondrial geçirgenlik artar ve pro-apoptotik moleküller sitoplazmaya sal›n›r; ölüm reseptörleri görev almaz. Bcl-2 ailesinin 20’den fazla proteini normalde apoptoz düzenlenmesinde fonksiyon görür; Bcl-2 ve Bcl-x iki ana antiapoptotik proteindir. Hücreler yaflam sinyallerinden yoksun kald›klar›nda veya strese maruz kald›klar›nda, Bcl-2 ve Bcl-x mitokondrial membrandan kaybedilir ve yerlerini ailenin pro-apoptotik üyeleri al›r (örn., Bak, Bax ve Bim). Bcl2/Bcl-x düzeylerinin azalmas› ile mitokondrial membran geçirgenli¤i artar ve kaspazlar› aktive edebilen birçok protein d›flar› s›zar. Örne¤in, serbest kalan sitokrom-c Apaf-1 proteinine (apoptoz aktive edici faktör-1) ba¤lan›r ve oluflan kompleks kaspaz-9 aktivasyonunu tetikler. ‹ntrinsik yola¤›n temelinde mitokondrial geçirgenli¤i düzenleyen pro-apoptotik ve koruyucu moleküllerin dengesi yatmaktad›r. Uygulama Yola¤› Uygulama faz›n› gerçeklefltiren proteolitik kaspazlar canl› türleri aras›nda büyük oranda korunmufltur: Caspase (kaspaz, ç.n.) terimindeki “c” harfi bir aktif bölge cysteine (sistein, ç.n.)‘i temsil ederken, “aspaz” aspartik asit art›klar›ndan hemen sonra bölebilme yetene¤ini tan›mlamaktad›r. Kaspazlar apoptoz s›ras›nda aktive olduklar› s›raya göre iki temel gruba -bafllat›c› ve uygulay›c›- ayr›l›r. Bafllat›c› kaspazlar kaspaz-8 ve kaspaz-9‘u içerir; aralar›nda kaspaz-3 ve kaspaz-6’n›n da bulundu¤u birçok kaspaz uygulay›c› olarak görev al›r. Kaspazlar inaktif proenzimler halinde bulunur ve aktive edici bir bölünme iflleminden geçmeleri gerekir; bölünme bölgeleri di¤er kaspazlar taraf›ndan veya otokatalitik olarak hidrolize edilebilir. Bafllat›c› kaspaz bir kez aktive olduktan sonra, di¤er kaspazlar›n h›zl› ve s›ral› aktivasyonu ile ölüm program› harekete geçer. Uygulay›c› kaspazlar pek çok hücre komponenti üzerinde etkilerini gösterir; hücre iskeleti ve nükleer matriks proteinlerini parçalayarak hücre iskeletinin bozulmas›na ve nükleus y›k›m›na yol açarlar. Nükleusta kaspazlar transkripsiyonda, DNA replikasyonunda ve DNA onar›m›nda rol alan proteinleri parçalar; özellikle kaspaz-3 karakteristik internükleozomal DNA bölünmesine yol açan sitoplazmik bir DNAaz enzimini aktive eder. Apoptoz Örnekleri (s. 31) Büyüme Faktörü Yoksunlu¤u Büyüme faktörü yoksunlu¤u ilgili hormondan yoksun kalan hormon-duyarl› hücreleri, antijenler veya sitokinler taraf›ndan uyar›lmayan lenfositleri ve “sinir büyüme faktörü”nden yoksun kalan nöronlar› etkiler. Apoptoz, Bcl ailesinin pro-apoptotik üyelerinin anti-apoptotik üyelerine göre relatif fazlal›¤›na ba¤l› olarak intrinsik (mitokondrial) yolak taraf›ndan tetiklenir. DNA Hasar› Radyasyon veya kemoterapötik ajanlar DNA hasar› ile tetiklenen mekanizmalar üzerinden apoptozu uyar›r. DNA hasarland›¤› zaman p53 tümör bask›la-
|